| Comunicación Nº: 038 | English version |
Mª Luz Lamelas, F. Vizoso, J. Vázquez, O. González, A.M. Merino, J.C. Rodríguez, E. Plaza, C. Monte, A. Ruibal, C. López-Otín.
[Título] [Material y Métodos] [Resultados] [Discusión] [Iconografía] [Bibliografía]
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Las Metalaproteinasas de la matriz extracelular (MMPs) son enzimas proteolíticos secretados como zimógenos inactivos que requieren activación y un pH neutro para actuar (Woessner, 1991). Estas proteinasas se clasifican en 4 familias según criterios estructurales y funcionales: colagenasas, gelatinasas, estromalisinas y metaloproteinasas de membrana.
El interés principal de estos enzimas proteolíticos está en el proceso de invasión tumoral y metástasis, ya que pueden degradar determinados elementos de la membrana basal y del estroma tumoral (Liotta y Stetler-Stevenson, 1990).
La Colagenasa-3 es un enzima proteolítico que pertenece a la familia de las metaloproteinasas y que a su vez, puede ser clasificado junto a las colagenasas fibroblástica y neutrofílica, dentro de la superfamilia de las colagenasas que tienen todas ellas la capacidad de poder fregmentar la estructura en triple hélice del colágeno en un único sitio (Freije et al., 1994).
También se ha demostrado que la Colagenasa-3 presenta capacidad degradativa preferentemente sobre el colágeno II, que parece ser su sustrato específico y también sobre los colágenos I y III, así como sobre las gelatinasas que son todos ellos elementos de la matriz extracelular, lo que sugiere que la colagenasa-3 puede desempeñar un papel importante en el proceso de invasión tumoral y metástasis (Knäuper et al., 1996).
La colagenasa-3 es expresada por algunos carcinomas mamarios (Freije et al.1994), tejido donde fue
identificado, así como por el cartílago de pacientes afectos de
osteoartritis, donde el colágeno II es el más abundante.
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